1. 酶促反应的特点

⑴酶促反应具有极高的效率：

酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍;酶的催化不需要较高的反应温度;酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能(activation energy)。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。

活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能。

⑵酶促反应具有高度的特异性：

酶的特异性(specificity)：一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。

分为以下3种类型：

绝对特异性：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 。

相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键。

立体异构特异性：作用于立体异构体中的一种。

⑶酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节：对酶生成与降解量的调节;酶催化效率的调节;通过改变底物浓度对酶进行调节。

2.酶促反应的机制：

⑴酶-底物复合物的形成与诱导契合：酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说 。

⑵酶促反应的机理：邻近效应与定向排列;多元催化;表面效应。

二、酶促反应动力学

1. 底物浓度的影响：当底物浓度较低时，反应速度与底物浓度成正比;反应为一级反应;随着底物浓度的增高，反应速度不再成正比例加速;反应为混合级反应;当底物浓度高达一定程度，反应速度不再增加，达最大速度;反应为零级反应。

米式方程：1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米-曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaelis equation)：V=Vmax〔S〕/Km+〔S〕。

Km和Vm的定义：Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。

2. 酶浓度的影响及应用：当[S]>>[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。

3. 最适pH值：

最适pH (optimum pH)：酶催化活性最大时的环境pH。

4. 温度的影响及应用、最适温度：双重影响，温度升高，酶促反应速度升高;由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低

5. 酶的抑制作用：

⑴不可逆性抑制：抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。

⑵可逆性抑制：抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失;抑制剂可用透析、超滤等方法除去。

竞争性抑制：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。

非竞争性抑制：有些抑制剂不影响底物和酶结合，即抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，抑制剂既与E结合，也与ES结合，但生成的ESI复合物是死端复合物，不能释放出产物(图1-5-24)，这种抑制称为非竞争性抑制作用 。

反竞争性抑制：此类抑制剂只与ES复合物结合生成ESI复合物，使中间产物ES量下降，而不与游离酶结合，称为反竞争性抑制

6. 激活剂的影响：

激活剂(activator) 使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。

激活剂可分为：必需激活剂和非必需激活剂。

7. 酶活性测定和酶活性单位

酶活性是指酶催化化学反应的能力，其衡量的标准是酶促反应速度。

酶的活性单位是衡量酶活力大小的尺度，它反映在规定条件下，酶促反应在单位时间(s、min或h)内生成一定量(mg、μg、μmol等)的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。