透析(dialysis)：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。

超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。

丙酮沉淀使用丙酮沉淀时，必须在0～4℃低温下进行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积。蛋白质被丙酮沉淀后，应立即分离。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。

盐析：(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。

免疫沉淀：将某一纯化蛋白质免疫动物可获得抗该蛋白的特异抗体。利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物的性质，可从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。

电泳：蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 。

层析 原理：待分离蛋白质溶液(流动相)经过一个固态物质(固定相)时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，使待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的 。

2. 多肽链中氨基酸序列分析

Sanger法：(1)分析已纯化蛋白质的氨基酸残基组成

(2)测定多肽链的N端与C端的氨基酸残基

(3)把肽链水解成片段，分别进行分析

(4.)测定各肽段的氨基酸排列顺序，一般采用Edman降解法

(5)经过组合排列对比，最终得出完整肽链中氨基酸顺序的结果。

3. 蛋白质空间结构测定：圆二色光谱、X射线晶体衍射法、磁共振技术。